酶的活性部位有什么共同特点？(酶的活性部位有哪些共同特点)-冷知识百科

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酶的活性部位有什么共同特点？

1、酶的活性部位　　酶的活性部位是它结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个酶分子相当小的一部分，它是由在线性多肽链中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。活性部位通常在酶的表面空隙或裂缝处，形成促进底物结合的优越的非极性环境。在活性部位，底物被多重的弱的作用力结合（静电相互作用、氢键、范德华力、疏水相互作用），在某些情况下被可逆的共价键结合。酶键合底物分子，形成酶――底物复合物。酶活性部位的活性残基与底物分子结合，首先将它转移为过渡态然后生成产物，释放到溶液中。这时游离的酶又与另一分子底物结合，开始它的再一次循环。
　　2、温度对酶的影响　　温度从两方面影响酶促反应的速率。首先，升高温度增加底物分子的热能。这就赋予底物分子以足够的能量，从而增高反应的速率。然而较高温度会带来第二种效应，增加构成酶本身蛋白质结构的分子热能，也就增加了多重弱的非共价键相互作用破裂的机会。这些相互作用维系着整个酶的三维结构，最终将导致酶的变性。酶的三维形状甚至微小的变化都会改变活性部位的结构，导致催化活性的降低。升高温度以提高反应速率的总效应是这两个相反效应之间的平衡。因此温度对反应速度的关系将形成一条曲线，可以清楚的表示出最适宜温度。多数哺*动物的酶的最适温度是37摄氏度。
　　3、酶的抑制　　许多类型的分子有可能干扰个别酶的活性。任何分子直接作用于酶使它的催化速率降低即称为***。某些酶的***是正常细胞代谢物，它抑制某一特殊酶，作为代谢途径中正常调控的一部分。其他***可以是外源物质，如药物式毒物。这里，酶的抑制效应既可以有治疗作用，或者是另一种极端，是致命的。酶抑制作用具有两种主要类型：不可逆的或可逆的。